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(c) 2002 BMO

Peptide and protein folding
(Biophysics)

Das Problem der Proteinfaltung, d.h. die Frage wie sich eine lineare Aminosäurekette in ihre bioaktive, räumlich wohldefinierte Endform umlagert, wurde in den letzten Jahren mit verschiedenen Ansätzen intensiv untersucht. Ein verbessertes Verständins der zugrunde liegenden Mechanismen läßt sich direkt in den Gebieten der Biotechnologie, Pharmakologie oder der medizinischen Forschung einsetzen. Lokale Sekundärstrukturelemente gelten dabei allgemein als die entscheidenden Bausteine der Proteinarchitektur. Die experimentelle Beobachtung extrem schneller Faltungsreaktionen, wie z.B. die Ausbildung gewisser Sekundärstrukturmotive steht im Mittelpunkt dieses Projekts.

Die Faltungsdynamik von speziellen Proteinen und Chromophor-Peptid-Verbindungen soll über einen weiten Zeitbereich mit Methoden der zeitaufgelösten optischen Spektroskopie untersucht werden. Strukturänderungen in den Biopolymeren werden dabei durch schnelle Auslösemechanismen (direkte optische Absorption in photoschaltbaren Chromophoren, Temperatursprung, pH-Sprung) initiiert. Die moderne Ultrakurzzeitspektroskopie erlaubt heute dynamische Vorgänge bis hin zu Schwingungsbewegungen direkt in der Zeitdomäne (Femtosekundenbereich) zu messen. Durch spezielle Wahl von Probe (Chromoproteine, Markermoleküle in/an Peptiden) oder experimentellen Parametern wie z.B. Abtastwellenlänge (sichtbar, nahes UV oder Infrarot) können so Strukturänderungen von den schnellsten Bewegungen (Femtosekunden- und Pikosekundenbereich) bis hin zu Änderungen der Tertiärstrukturen (Sekundenbereich) beobachtet werden. Die dabei untersuchten Systeme sind funktionelle Proteine und Chromophor-Peptid-Verbindungen unterschiedlicher Größe. Die Studien an kleinen Systemen sollen Informationen über schnell ablaufende initiale Strukturänderungen liefern und einen direkten Vergleich mit Ergebnissen der Molekulardynamiksimulation erlauben. Die Untersuchungen an den großen Chromoproteinen sollen die Kopplung von Photoreaktion und Strukturänderungen sichtbar machen und somit ein Verständnis der Funktion nativer Proteine ermöglichen.

Beispiel: Zyklische Azo-Peptid-Verbindungen

Azobenzol wird durch Substitution einer Amino- und einer Carboxygruppe - zu einer schnell schaltbaren pseudo-Aminosäure und kann als solche in eine Peptidkette integriert werden und dort schnelle Strukturänderungen auslösen (vgl. Bild). Diese gezielte biologische Anwendung eines photochemischen Schalters ermöglicht die Untersuchung photoinduzierter Konformationsänderungen in einem experimentell bisher unzugänglichen Zeitbereich.


Previous coworkers:  Josef Wachtveitl
Sebastian Spörlein
Arne Sieg
Wolfgang Schreier
Tobias Schrader
Helmut Satzger
Christopher Root
Florian Koller
Benno Fonrobert
Thorben Cordes


Publications:  "Ultrafast Ring-Closure Reaction of Photochromic Indolylfulgimides Studied with UV-Pump-IR-Probe Spectroscopy"
F. O. Koller, W. J. Schreier, T. E. Schrader, S. Malkmus, C. Schulz, S. Dietrich, K. Rück-Braun, and M. Braun
Journal of Physical Chemistry A 112 (2008) 210-214.
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"Light triggered β-hairpin folding and unfolding"
T. E. Schrader, W. J. Schreier, T. Cordes, F. O. Koller, G. Babitzki, R. Denschlag, C. Renner, S.-L. Dong, M. Löweneck, L. Moroder, P. Tavan, and W. Zinth
Proc. Natl. Acad. Sci. USA 104 (2007) 15729-15734.
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"Infrared studies of small azobenzene peptides - unexpectedly slow reactions on the time range of minutes"
Florian O. Koller, Rossana Reho, Tobias E. Schrader, Luis Moroder, Josef Wachtveitl, Wolfgang Zinth
Journal of Physical Chemistry B, 111 (2007) 10481-10486
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"Photochemical Z &rarr E Isomerization of a Hemithioindigo/Hemistilbene omega-Amino Acid"
T. Cordes, B. Heinz, N. Regner, C. Hoppmann, T. E. Schrader, W. Summerer, K. Rück-Braun, and W. Zinth
ChemPhysChem 8 (2007) 1713 - 1721
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"Loop formation in unfolded polypeptide chains on the picoseconds to microseconds time scale"
Beat Fierz, Helmut Satzger, Christopher Root, Peter Gilch, Wolfgang Zinth,Thomas Kiefhaber
Proc. Natl. Acad. Sci. US 104 (2007) 2163
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"Hemithioindigo-Based Photoswitches as Ultrafast Light Trigger in Chromopeptides"
T. Cordes, D. Weinrich, S. Kempa, K. Riesselmann, S. Herre, C. Hoppmann, K. Rück-Braun, and W. Zinth
Chemical Physics Letters 428 (2006) 167 - 173
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"On the unusual fluorescence properties of xanthone in water "
B. Heinz, B. Schmidt, C. Root, H. Satzger, F. Milota, B. Fierz, T. Kiefhaber, W. Zinth and P. Gilch
Phys. Chem. Chem. Phys. 8 (2006) 3432-3439
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"A Photo-Controlled b-Hairpin"
M. Loeweneck, S.-L. Dong, T. E. Schrader, W.J. Schreier, W. Zinth, L. Moroder, C. Renner
Ed. Blondelle, S.E.American Peptide Society 36 37 (2005)
Details

"Photoswitchable elements within a peptide backbone-ultrafast spectroscopy of thioxylated amides "
Satzger H., Root C., Gilch P., Zinth W., Wildemann D., Fischer G.
Journal of Physical Chemistry B 109 (2005) 4770-4775
Details

"Ultrafast conformational dynamics in cyclic azobenzene peptides of increased flexibility"
J. Wachtveitl, S. Spörlein, H. Satzger, B. Fonrobert, C. Renner, R. Behrendt, D. Oesterhelt, L. Moroder, W. Zinth
Biophys. J. 86 (2004) 2350-2362
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"Ultrafast conformational dynamics in light triggered cyclic peptides: Femtochemistry and Femtobiology"
W. Zinth, A. Sieg, T. Schrader, S. Spoerlein, P. Hamm, J. Bredenbeck, J. Helbing, C. Renner, L. Moroder, H. Carstens, P. Tavan, J. Wachtveitl
Eds. M. M. Martin and J. T. Hynes, Elesevier (2004) 373 - 379
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"Ultrafast quenching of the xanthone triplet by energy transfer: New insight into the intersystem crossing kinetics"
H. Satzger, B. Schmidt, C. Root, W. Zinth, B. Fierz, F. Krieger,
J. Phys. Chem. A. 108 (2004) 10072-10079
Details

"Fluorescence spectra of trans- and cis-azobenzene - emission from the Franck-Condon state"
H. Satzger, S. Spörlein, C. Root, J . Wachtveitl, W. Zinth, P. Gilch
Chem. Phys. Lett 372 (2003) 216-223
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"Visualization of transient absorption dynamics - towards a qualitative view of complex reaction kinetics"
H. Satzger, W. Zinth
Chem. Phys. 295 (2003) 287-295
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"Picosecond conformational transition and equilibration of a cyclic peptide "
J. Bredenbeck, J. Helbing, A. Sieg, T. Schrader, W. Zinth, C. Renner, R. Behrendt, L. Moroder, J. Wachtveitl, P. Hamm
Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 100 (2003) 11, 6452-6457 + 10580
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"Ultrafast spectroscopy reveals subnanosecond peptide conformational dynamics and validates molecular dynamics simulation"
S. Spörlein, H. Carstens, H. Satzger, C. Renner, R. Behrendt, L. Moroder, P. Tavan, W. Zinth, and J. Wachtveitl
Proc. Natl. Acad. Sci. (USA) 99 (2002) 7998 - 8002
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Related Projects:Photoswitchable model peptides and their conformational dynamics



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Letzte Änderung: 2016-08-31 08:07