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Primärreaktion des Sehens von Archae-Bakterien aufgeklärt

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In Zusammenarbeit mit Gruppen an Max-Planck-Instituten in Martinsried und Dortmund konnten an der Sektion Physik, Lehrstuhl BioMolekulare Optik, mit extrem kurzen Femtosekundenlichtimpulsen erstmalig die lichtinduzierten Initialreaktionen von Lichtsensoren der Archae-Bakterien charakterisiert werden. An den beiden Lichtsensoren Sensorrhodopsin (SR) I und II wurden extrem schnelle Vorgänge gefunden, die teilweise im Femtosekundenbereich liegen. Als Ergebnisse der Grundlagenforschung aus dem Grenzgebiet zwischen Physik, Chemie und Biologie verbessern sie wesentlich das Verständnis von Retinalproteinen. Die neuen Erkenntnisse können auch zur Optimierung von Schaltern für optische Informationsverarbeitungssysteme eingesetzt werden. Die Veröffentlichung wird ab Januar 2001 im Internet zugänglich sein. (I. Lutz, A. Sieg, A. A. Wegener, M. Engelhard, I. Boche, M. Otsuka D. Oesterhelt, J. Wachtveitl, W. Zinth; "Primary reactions of sensory rhodopsins", Proc. Natl. Acad. Sci USA, 2001).

Sensorrhodopsine steuern Archae-Bakterien weg von schädlicher UV-Strahlung hin zu Bereichen mit photosynthetisch aktivem gelben Licht. Diese "Augen" von Archae-Bakterien sind Retinalproteine, bei denen Licht eine Formänderung (Isomerisation) des Farbstoffs Retinal verursacht. Diese Isomerisation löst dann weitere Schritte im Reaktionszyklus dieser Proteine aus. Die neuen Untersuchungen zeigen an beiden Sensorrhodopsintypen SR I und SR II ultra-schnelle Reaktionen im Zeitbereich zwischen 100 fs (100 Femtosekunden sind 10-13s) und 50 ps (50 Picosekunden sind 50 10-12s). In diesen Primärreaktionen triggert das absorbierte Photon zuerst extrem schnelle (ca 100 fs) Molekülbewegungen im elektronisch angeregten Zustand des Retinals. Danach erfolgt der etwas langsamere aber immer noch ultraschnelle übergang in das erste Grundzustandsprodukt (400fs bei SR II und 4ps/33ps bei SR I). Bei dieser Reaktion treten erhebliche Unterschiede zwischen den beiden Sensorrhodopsinen auf, die auf die unterschiedliche Ladungsverteilung im Protein zurückgeführt werden. Die neuen Erkenntnisse zeigen nicht nur die Abfolge der Primärreaktionen, sie verdeutlichen auch, welche Einflüsse die primäre Reaktion steuern und beweisen, dass kein direkter Zusammenhang zwischen der Absorptionswellenlänge (SR I absorbiert im gelben, SR II im blauen) und primärer Reaktionsgeschwindigkeit besteht. Als Ergebnisse der reinen Grundlagenforschung sind diese Informationen zunächst wichtig für das Verständnis anderer Retinalproteine wie z.B. dem Rhodopsin, dem Sehfarbstoff des Menschen. Der verbesserte Einblick in die Reaktionsabläufe erlaubt es aber auch, die Optimierung des Retinalproteins Bakteriorhodopsin als maßgeschneiderter optische Schalter für die Datenverarbeitung, die Datenspeicherung und die Sicherheitstechnik weiter fortzuführen.

Bild 1: Reaktionszyklen der untersuchten Sensorrhodopsine mit den neu aufgeklärten, ultra-schnellen Primärreaktionen



Bild 2: Zeitverlauf der lichtinduzierten Absorptionsänderungen des "Sehproteins" Sensorrhodopsin SRII im Femto- und Pikosekundenbereich, aus dem die Abfolge der Primärreaktionen bestimmt werden konnte.

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Letzte Änderung: 2016-08-31 09:52